Título: PRODUÇÃO E CARACTERIZAÇÃO DE GELATINA UMA REVISÃO BIBLIOGRÁFICA

Título alternativo: PRODUCTION AND CHARACTERIZATION OF GELATIN A BIBLIOGRAPHIC REVIEW

Autoria de: Gabrielle Gonçalves Oliveira

Orientação de: Luciano Jacob Correa

Coorientação de: Lizzy Ayra Alcantara Verissimo

Presidente da banca: Luciano Jacob Correa

Primeiro membro da banca: Schirley Paez

Segundo membro da banca: Cintya Diniz Nogueira

Palavras-chaves: Gelatina, colágeno, extração, proteína, produção

Data da defesa: 08/12/2023

Semestre letivo da defesa: 2023-2

Data da versão final: 20/12/2023

Data da publicação: 20/12/2023

Referência: Oliveira, G. G. PRODUÇÃO E CARACTERIZAÇÃO DE GELATINA UMA REVISÃO BIBLIOGRÁFICA. 2023. 42 p. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Engenharia Química Bacharelado)-Universidade Federal de Lavras, Lavras, 2023.

Resumo: O colágeno é uma proteína essencial presente em vertebrados, representando de 25 a 35 das proteínas totais do organismo. Ele desempenha um papel crucial na estruturação dos tecidos, incluindo pele, cartilagens, ossos, tendões e matriz extracelular, oferecendo suporte mecânico e contribuindo para o armazenamento e liberação de fatores de crescimento. O colágeno tipo I, o mais comum em animais, possui uma estrutura complexa composta por tropocolágeno, formado por três cadeias polipeptídicas. Glicina, prolina e hidroxiprolina são aminoácidos predominantes em sua estrutura, fundamental para a formação das fibras de colágeno que variam em tamanho e propriedades físicas de acordo com os tecidos. Sua hidrólise resulta em produtos como a gelatina, derivada principalmente de ossos, peles e tecidos conectivos de suínos e bovinos. A gelatina, com composição química similar ao colágeno, possui propriedades únicas, sendo um polímero de alto peso molecular que forma géis termorreversíveis próximo à temperatura corporal.

Abstract: Collagen is an essential protein found in vertebrates, representing 25 to 35 of the total proteins in the organism. It plays a crucial role in tissue structure, including skin, cartilage, bones, tendons, and the extracellular matrix, providing mechanical support and contributing to the storage and release of growth factors. Type I collagen, the most common in animals, has a complex structure composed of tropocollagen, formed by three polypeptide chains. Glycine, proline, and hydroxyproline are predominant amino acids in its structure, essential for the formation of collagen fibers that vary in size and physical properties according to the tissues. Its hydrolysis results in products like gelatin, mainly derived from the bones, skin, and connective tissues of pigs and cattle. Gelatin, with a chemical composition similar to collagen, possesses unique properties as a high-molecular-weight polymer that forms thermoreversible gels close to body temperature. Rich in essential amino acids except tryptophan, it is w

URI: sip.prg.ufla.br/publico/trabalhos_conclusao_curso/acessar_tcc_por_curso/
engenharia_quimica/20232201811360

URI alternaviva: sem URI do Repositório Institucional da UFLA até o momento.

Curso: G033 - ENGENHARIA QUÍMICA (BACHARELADO)

Nome da editora: Universidade Federal de Lavras

Sigla da editora: UFLA

País da editora: Brasil

Gênero textual: Trabalho de Conclusão de Curso

Nome da língua do conteúdo: Português

Código da língua do conteúdo: por

Licença de acesso: Acesso aberto

Nome da licença: Licença do Repositório Institucional da Universidade Federal de Lavras

URI da licença: repositorio.ufla.br

Termos da licença: Acesso aos termos da licença em repositorio.ufla.br

Detentores dos direitos autorais: Gabrielle Gonçalves Oliveira e Universidade Federal de Lavras

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